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以下主要從細菌耐冷機制的幾個方面進行整理：1 膜的流動性,，2 脅迫調控因子（rpos 或其他），3 冷脅迫響應的相關基因（冷激蛋白,，熱激蛋白,，冰結合蛋白等），4 細胞物質（甜菜堿,，甘油,，海藻糖等）。 1 膜的流動性 溫度下降時,，膜流動性降低,， 從而影響膜及細胞的正常生理功能。但低溫微生物通過膜脂組成來調節(jié)膜的流動性,。 如提高不飽和脂肪酸比例,， 縮短脂肪酸鏈平均鏈長， 增加甲基分支,、順式脂肪酸比例和羥基脂肪酸,，減少環(huán)狀脂肪酸的比例等， 以防止細胞膜從液晶態(tài)(liquid crystalline)轉變到凝膠態(tài)(gelphase),，從而維持膜的流動性,。 參考文獻： Casanueva A, Tuffin M, Cary C,Cowan DA. Molecular adaptations to psychrophily: the impact of ‘omic’technologies. Trends in Microbiology, 2010(18) 374–381. 2 脅迫調控因子（rpos 或其他） 脅迫應答因子Rpos Rpos是一般細菌脅迫反應的主要調控因子，其是細菌RNA聚合酶的一種σ亞基,。σ亞基指導RNA聚合酶識別不同的啟動子,，從而調節(jié)基因的表達,。當細胞進入脅迫條件時，細胞內Rpos的數量急劇增加,，此時RNA聚合酶依靠Rpos識別啟動子,，促進脅迫條件下生存所必須基因的轉錄。 可以誘導Rpos表達的脅迫條件包括碳源和氮源饑餓,，滲透壓升高，低pH,、熱激過程,，溫度升高或低溫等等，在細菌體內,，大量環(huán)境和細胞內信號參與Rpos的調控,，這些調控可以發(fā)生在轉錄和翻譯水平，降解過程,，以及活性調節(jié)方面,。 參考文獻 1、吳晨紫,、楊志偉 細菌對脅迫應答因子RpoS的調控 生物技術通報 2010（12）:50-55. 2,、R Henggearonis. Signal Transduction and Regulatory Mechanisms Involved in Control of the σS (RpoS) Subunit of RNA Polymerase. Microbiologyand molecular biology reviews : MMBR , 2002 , 66 (3) :373 3、Y Wang , KS Kim. Effect of rpoS mutations onstress-resistance and invasion of brain microvascular endothelial cells in Escherichia coli K1 《Fems Microbiology Letters》 , 2000 , 182 (2) :241-247. 3 冷脅迫響應的相關基因 3-1 冷適應基因 DEAD-box RNA解旋酶基因(deaD)是古菌中第一個被廣泛研究的冷適應基因,。這個蛋白可能參與細胞內異常蛋白的降解,。 參考文獻： Dong XZ, Chen ZJ(2012) Psychrotolerant methanogenic archaea: diversity and cold adaptationmechanisms. Science China-Life Sciences, 55, 415–421. 3-2 冷激蛋白 冷激蛋白參與各種代謝過程,如轉錄、翻譯,、蛋白質折疊及細胞膜流動性調控等(Phadtare, 2004),。E.coli和Bacillussubtilis是研究冷激反應和冷激蛋白的模式細菌。E.coli 的冷激蛋白包括類群I:CspA,、CspB,、CspG、CspI,、CsdA,、RbfA、NusA,、PNP和類群II: RecA,、IF-2、H-NS,、GyrA,、Hsc66、HscB等,。 CSPs 有一個復雜的表達調控機制, 大部分CSPs 都存在基因轉錄,、mRNA 穩(wěn)定性和翻譯水平三個層面上的表達調控。研究證明, E.coli 的CspA 啟動子-35區(qū)包含一個25 bp的富含AT 的上游序列。 其在冷激條件下的表達上調可能跟其啟動子的結構有關,。而目前普遍認為其功能是作為RNA 分子伴侶與RNA 結合起到穩(wěn)定mRNA 的作用促進翻譯順利進行,。 CspA、CspC 和CspE 有消除RNA 二級結構的作用可能具有抗終止子的作用,。CspB 的存在則能夠阻止mRNA 二級結構的形成使翻譯順利進行,。另外，E.coli 在穩(wěn)定期和營養(yǎng)缺乏時才產生CspD,。 參考文獻： 1,、Phadtare S (2004) Recent developments in bacterial cold-shock response. Current Issuesin Molecular Biology, 6, 125–136 2、Uppal S. Cyclic AMP receptor protein (CRP) regulates the expression of CspA CspB CspGand CspI members of CspA family in E .coli.2015 197(3):497-501. 3,、金 鑫等.細菌冷激蛋白研究進展.2016 4,、郭建軍，龔興國.冷激蛋白的研究進展.2002 3-3 熱激蛋白 熱激蛋白(heat shockproteins, Hsps)不僅在細菌的熱激反應, 而且在冷激反應中也發(fā)揮作用, 這是因為許多Hsps是分子伴侶, 在遇到低溫及其他壓力時同樣可被誘導,。 Escherichiacoli在冷激時產生熱激蛋白Hsp70的同系物Hsc66,。在結果中也找到了一系列熱激蛋白和分子伴侶（hscA、hscB,、hscC,、hspQ），其中hscA和hscB都在低溫下表現出表達上調,。 參考文獻： 1,、Chattopadhyay MK (2006) Mechanism of bacterial adaptation to low temperature. Journal ofBioscience and Bioengineering,31, 157–165. 2、Kawahara H, Koda N, Oshio M, Obata H (2000) A cold acclimation protein with refoldingactivity on frozen denatured enzymes. Bioscience, Biotechnology &Biochemistry, 64,2668–2674. 3-4 冰結合蛋白 冰結合蛋白(ice-binding protein, IBP),它可以改變冰生長的形態(tài), 抑制冰的重結晶,。 在結果中也找到了兩個IBP蛋白,，分別是ibpA和ibpB，但這兩個蛋白在低溫下下調表達,，這其中的原因還需要探討,。 參考文獻 1、Raymond JA, Fritsen C, Shen K (2007) An ice-binding protein from an Antarctic sea icebacterium. FEMS Microbiology Ecology,61, 214–221. 2,、Raymond JA, Christner BC, Schuster SC (2008) A bacterial ice-binding protein from theVostok ice core. Extremophiles,12,713–717. 4 細胞物質（甜菜堿,，甘油，海藻糖等） 甘氨酸,、甜菜堿,、甘油、海藻糖,、甘露醇和山梨醇等,，可在細胞質內積累到很高濃度，而不干擾細胞的活動,，并保護細胞免受低溫,、高溫,、干燥等的損害。 4-1海藻糖 海藻糖在細胞中的主要功能是一種典型的細胞應急代謝物,，在細胞處于應激時體內可大量合成,，常態(tài)下又迅速降解。如,，活性的干酵母和蛙類等生物都能在干燥或冷凍條件下生存下來,。 這些現象被認為是海藻糖在凍結、干燥,、高滲透壓等嚴酷的環(huán)境下,，對生物體膜、膜蛋白等發(fā)揮保護功能,，還報道它可保護DNA防止放射線引起的損傷,。 大量研究結果表明海藻糖對生物體這種保護作用,，主要是由于它可以非特異性地穩(wěn)定細胞內生物膜,、蛋白質和核酸等生物大分子的結構。海藻糖合成通路中的相關基因,，otsA,，otsB都在低溫下呈現上調。 參考文獻： 1,、海藻糖及真菌海藻糖酶的研究現狀與展望.冷亞君.2009 2,、耐冷菌的適冷機制及其在污水處理中的應用.嚴凱.2010 4-2甜菜堿 甜菜堿轉運蛋白OpuA、OpuC在低溫下表達量上升,，這可能與低溫下細菌將甜菜堿攝入細胞,，或者與甜菜堿合成上升有關，從而實現低溫的保護作用,。 另外,，一個甜菜堿合成過程中重要的酶：甜菜堿醛脫氫酶betB，在低溫下也有上升的趨勢,。 參考文獻： 1,、Hoffmann T, Bremer E (2011) Protection of Bacillus subtilis against cold stress viacompatible-solute acquisition. Journal of Bacteriology, 193, 1552–1562. 2、甜菜堿醛脫氫酶在抗逆境植物種質資源鑒定中的作用. 王鳳德等 2006 3,、甜菜堿醛脫氫酶基因在大腸桿菌中的表達,、純化及功能性鑒定 黃卓等.《吉林農業(yè)大學學報》,2013 , 35 (5):547-551 今天的內容就到這里啦~ |
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